UBIQUITINA

La ubiquitina es una proteína pequeña regulador que se ha encontrado en casi todas las células (ubicuamente»») con núcleos (eucariotas). Dirige las proteínas para el reciclado y otras funciones.

La ubiquitina se une a las proteínas y las etiqueta para su destrucción. La etiqueta de ubiquitina dirige proteínas para el proteasoma, que es un orgánulo de la célula que se degrada y recicla proteínas que no sean necesarios.

Etiquetas ubiquitina también puede dirigir proteínas a otras ubicaciones en la célula, donde se controlan otra proteína y mecanismos celulares.

Ubiquitina (originalmente, ubicuo immunopoietic polipéptido) fue identificado por primera vez en 1975 como una proteína de 8.5 kDa de función desconocida expresa universalmente en las células vivas.

Las funciones básicas de la ubiquitina y los componentes de la vía ubiquitination fueron aclarados en la década de 1980 en el innovador trabajo realizado en el Fox ChaseCancer Center de Aaron Ciechanover, Avram Hershko, e Irwin Rose para que el Premio Nobel de Química fue otorgado en 2004.

No ubiquitina y maquinaria de ubiquitinación se sabe que existen en los procariotas. Sin embargo, la ubiquitina se cree que descienden de proteínas prokarytotic similar a este o Moad.

Estas proteínas procarióticas, a pesar de tener una identidad de secuencia poco (esto tiene el 14% de identidad con la ubiquitina), comparten el pliegue misma proteína.

Estas proteínas también comparten la química del azufre con ubiquitina. Moad, que está implicado en la biosíntesis de cofactor de molibdeno, interactúa con Moeb, que actúa como una ubiquitina E1-activación de la enzima para Moad, reforzando la relación entre estas proteínas procarióticas y el sistema de la ubiquitina.

Un sistema similar existe para esto, con su ThiF enzima E1-like. También se cree que el»Saccharomyces cerevisiae » proteína Urm-1, un modificador de la ubiquitina-relacionado, es un «fósil molecular» que conecta la relación evolutiva con la procariótico ubiquitina-como las moléculas y ubiquitina.

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